洛斯阿拉莫斯国家实验室的超级计算机模拟表明，SARS-CoV-2的G型，即引起COVID-19的优势病毒株，变异为一种构象，更频繁地 "抬头 "以吸附在受体上，但这使它更容易被中和。原子层面的大规模超级计算机模拟显示，导致人们罹患COVID-19的SARS-CoV-2优势菌株G型变体更具感染性，部分原因是与其他变种相比，它更有能力轻易地与体内的目标宿主受体结合。

洛斯阿拉莫斯国家实验室领导的团队的这些研究成果阐明了G型病毒的感染和对它的抗体抵抗的机制，这可能有助于未来的疫苗开发。

"我们发现穗状蛋白的基本构件之间的相互作用在G型中变得更加对称，这使它有更多机会与宿主，也就是我们的受体结合，"最近发表在《科学进展》上的论文的通讯作者Gnana Gnanakaran说。"但与此同时，这意味着抗体可以更容易地中和它。实质上，该变体抬头与受体结合，这给了抗体攻击它的机会"。

研究人员知道这个也被称为D614G的变种更具感染性，可以被抗体中和，但他们不知道如何中和。这项新工作模拟了超过一百万个单独的原子，并需要大约2400万个CPU小时的超级计算机时间，提供了关于这个变体的Spike行为的分子水平细节。目前针对SARS-CoV-2（导致COVID-19的病毒）的疫苗是基于该病毒的原始D614形式。对G变体的这种新理解--在原子水平上对G形式进行的最广泛的超级计算机模拟--可能意味着它为未来的疫苗提供了一个骨架。

该团队在2020年初发现了D614G变种，当时由SARS-CoV-2病毒引起的COVID-19大流行正在加紧进行。这些发现发表在《细胞》上。科学家们曾观察到尖峰蛋白中的一个突变。在所有的变种中，正是尖峰蛋白使病毒具有特征性。这种D614G突变，因SARS-CoV-2基因组上第614位的氨基酸被天冬氨酸取代而得名，在几周内就在全球范围内流行起来。

穗状蛋白通过穗状蛋白的受体结合域与我们许多细胞中发现的特定受体结合，最终导致宿主被感染。这种结合要求受体结合域在结构上从不能结合的封闭构象过渡到可以结合的开放构象。这项新研究的模拟结果表明，在新的G型变体中，尖峰蛋白的构件之间的相互作用比原始D型菌株中的相互作用更加对称。这种对称性导致更多的病毒Spike处于开放构象，因此它可以更容易地感染一个人。

来自洛斯阿拉莫斯的一个博士后团队--Rachael A. Mansbach（现为康科迪亚大学物理学助理教授）、Srirupa Chakraborty和Kien Nguyen--领导了这项研究，对这两种变体在受体结合域的两种构象下进行了多次微秒级模拟，以阐明Spike蛋白如何与宿主受体以及有助于保护宿主免受感染的中和抗体相互作用。研究小组的成员还包括洛斯阿拉莫斯国家实验室的Bette Korber和杜克人类疫苗研究所的David C. Montefiori。

研究小组感谢洛斯阿拉莫斯的机构计算主管保罗·韦伯为这项研究提供了使用该实验室的超级计算机的机会。